溶菌酶是一种天然的抗菌蛋白，具有优异的抗菌性能，可作为抗生素和化学防腐剂的替代品，解决细菌耐药性和食品安全问题。
溶菌酶存在于人体分泌液中，如唾液、眼泪、鼻涕，以及线粒体和蛋清中。
溶菌酶是免疫系统的一部分，能够杀灭革兰氏阳性菌。它通过与细菌表面结合，减少细菌的负电荷，并协助吞噬作用。缺乏溶菌酶会导致新生儿肺支气管发育不良和婴儿腹泻。眼泪中缺乏溶菌酶可能引发结膜炎。
某些癌细胞会分泌过量的溶菌酶，导致血液中溶菌酶含量过高，进而引发肾衰竭和低血钾。
溶菌酶通过水解肽聚糖的糖苷键来攻击细菌细胞壁。它首先通过与肽聚糖分子结合，形成过渡态的构象。根据Phillips机制，溶菌酶与葡聚六糖结合，并将第四个糖扭曲为半椅形构象。在这种扭曲状态下，糖苷键容易断裂。
溶菌酶蛋白序列中的谷氨酸（Glu35）和天冬氨酸（Asp52）对其活性至关重要。Glu35作为糖苷键的质子供体，剪切底物的C-O键；而Asp52作为亲核试剂参与生成糖基酶中间体。随后，糖基酶中间体与水分子反应，水解生成产物，而酶保持不变。
溶菌酶广泛应用于实验室中对细菌的细胞破碎。
由于溶菌酶易于结晶，常被用于各种晶体学相关的研究。
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