溶菌酶是一种抗菌酶，属于固有免疫系统的一部分。它能够通过水解细菌细胞壁中的糖苷键，破坏细菌的细胞壁。溶菌酶主要对革兰氏阳性菌起作用，因为它们的肽聚糖层比革兰氏阴性菌厚，并且是细菌细胞壁的主要成分。
溶菌酶存在于人体细胞分泌液中，如唾液、眼泪和鼻涕。它也存在于线粒体中的细胞质颗粒体和蛋清中。
1909年，Laschtschenko发现了蛋清中的杀菌物质。1922年，亚历山大·弗莱明在研究鼻腔粘液的抗菌作用时发现了溶菌酶，并对其进行了命名。
1965年，大卫·菲利浦利用X射线衍射技术研究溶菌酶晶体，并解析出了其2埃分辨率的晶体结构。这是第二个使用X射线衍射技术得到的蛋白质结构，也是第一个解析出的酶结构。大卫·菲利浦根据次结构提出了溶菌酶催化的机制，该机制最近进行了修正。
溶菌酶是体内免疫系统的一部分，能够杀灭革兰氏阳性菌。它结合到细菌表面，减少细菌的负电荷，并协助对细菌进行吞噬。新生儿缺乏溶菌酶可能导致肺支气管发育不良，而食用缺乏溶菌酶的配方奶粉可能使婴儿腹泻的概率增加三倍。眼泪中缺乏溶菌酶可能导致结膜炎。
某些癌细胞会分泌过量的溶菌酶，导致血液中溶菌酶含量过高，从而引发肾衰竭和低血钾。
溶菌酶通过水解肽聚糖中的糖苷键来攻击细菌细胞壁。首先，溶菌酶通过其两个结构域之间的“沟”与肽聚糖分子结合。然后，底物在酶中形成过渡态的构象。根据Phillips的机制，溶菌酶与葡聚六糖结合，并将葡聚六糖上的第四个糖扭曲为半椅形构象。在这种扭曲状态下，糖苷键很容易断裂。
溶菌酶蛋白序列的第35位谷氨酸（Glu35）和第52位天冬氨酸（Asp52）的侧链对于溶菌酶的活性非常关键。Glu35作为糖苷键的质子供体，剪切底物的C-O键；而Asp52作为亲核试剂参与生成糖基酶中间体。随后，糖基酶中间体与水分子反应，水解产生产物，而酶保持不变。
在一些遗传性淀粉变性症中发现，病人编码的溶菌酶基因中含有一个突变，导致溶菌酶在体内多个组织中聚集。
溶菌酶被广泛应用于实验室中对细菌进行细胞破碎的实验。由于溶菌酶易于结晶，常被用于各种晶体学相关的研究。
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