2003年，Jason A. Berberich等报道了离子液体中甲基丙烯酸甲酯与2-乙基己醇的酶催化合成反应。他们通过控制离子液体中的水活度，发现溶解的无机盐可以作为一种简易方法来控制水活度，用于进行酶的活性/特异性数据的对照试验。
2003年，Pedro Lozano等报道了离子液体中南极脂肪酶B和a-胰凝乳蛋白酶催化的丁酸丁酯合成反应。他们发现，在特定条件下，离子液体可以作为合适的酶催化反应介质。
离子液体中的酶催化酯合成活性明显优于相同极性的有机溶剂，并且可以显著提高酶的热稳定性。例如，在[BMIm][BF4]中和丁醇中相比，酶的酯合成催化活性和半衰期可提高4~5倍。然而，在archymotrypsin催化的N-乙酰基-L-酪氨酸丙酯(ATPE)合成反应中，离子液体作为反应介质时，酶的活性比在丙醇作溶剂时低。但在[EMIm][BF4]离子液体中，N-乙酰基-L-酪氨酸丙酯的转化率要比在高。
T. L. Husum等研究发现，离子液体中的三种不同酶（脂肪酶、糖苷酶、蛋白酶）在简单酯的合成反应中表现出极好的活性和稳定性。此外，还可以利用离子液体的物理性质，通过除去生成水来提高酯化反应的产率。
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