FIDGETIN是2000年发现的AAA蛋白家族的一个新成员，与spastin、katanin同属于AAA蛋白家族的亚家族。研究表明FIDGETIN具有ATP依赖的微管切割活性。FIDGETIN由基因fign编码，该基因的突变会影响小鼠的发育进程，导致内耳半规管的缩小或缺失、骨骼畸形发育等表型。FIDGETIN的C端含有AAA蛋白家族中保守的AAA结构域，其中包括Walker-A、Walker-B和SRH motif等。此外，FIDGETIN还有两个直系同源物：FIDGETIN like-1 (FIGL-1)和FIDGETIN like-2 (FIGL-2)，与katanin和spastin同属于AAA家族第七亚家族。
在大肠杆菌中重组表达的人源FIDGETIN蛋白(FIGN)重组蛋白的AAA结构域片段(HsFIGL-1-AAA)具有微弱的ATP酶活性。与其他AAA蛋白不同，HsFIGL-1-AAA在溶液中为单体，且其ATPase活性很低。与其他AAA蛋白的序列比对发现，FIDGETIN蛋白(FIGN)重组蛋白的HsFIGL-1-AAA结构域中的Sensor 2 motif中保守的Arg残基在该蛋白中为Thr，但该位点的突变T609R并未明显改变该蛋白的ATPase活性。这些结果提示HsFIGL-1可能以一种特殊的方式发挥功能，为进一步研究FIDGETIN蛋白(FIGN)重组蛋白的结构和功能奠定了基础。
[1] 人源FIDGETIN蛋白的表达纯化和生化活性研究
[2] 人源FIDGETIN like-1蛋白AAA结构域的重组表达及酶学性质分析
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