ANTI-HISTONE H3(PHOSPHO T3,ACETYL K4)抗体是一种针对人组蛋白H3乙酰化赖氨酸4位的重组抗体。该抗体具有特异性结合人HISTONE H3的能力，并可用于多种免疫学实验，如Western Blot、IHC-P、IF、ELISA、Co-IP等。
组蛋白H3的甲基化修饰是由赖氨酸甲基转移酶(KMT)介导的，并且可以被赖氨酸脱甲基酶(KDM)去除。组蛋白H3的甲基化赖氨酸残基包括Lys4、9、27、36和79。每个赖氨酸残基可发生单甲基化、二甲基化或三甲基化，不同的甲基化状态可能具有不同的功能。
组蛋白H3是真核细胞染色质的重要组成部分，与组蛋白H2A、H2B和H4共同构成核小体。组蛋白H3通过多种表观遗传修饰影响细胞的生命过程，如转录激活/失活、染色体包装和DNA损伤/修复。这些表观遗传修饰包括乙酰化、磷酸化、甲基化、泛素化和ADP核糖基化。通过组蛋白修饰酶的催化，这些修饰可以改变组蛋白H3的N-末端结构域，使其更容易与转录复合物结合。在大多数物种中，组蛋白H3的乙酰化主要发生在第9、14、18、23和56位赖氨酸上；甲基化主要发生在第4、9、27、36和79位赖氨酸上；磷酸化主要发生在Ser10、Ser28、Tr3和Tr11上。
最近的研究发现，组蛋白H3的瓜氨酸化与多种疾病或病理状态有关。因此，定量检测各种组蛋白修饰，特别是来自血浆或血清样品中的组蛋白，可以更好地理解细胞生长过程中的表观调控，并为发现新的循环生物标志物提供有用的信息。
组蛋白上存在许多位点可以发生各种共价修饰，这些修饰在基因的表达调控中起重要作用。组蛋白甲基化修饰是其中最复杂、最精密的修饰方式，可以通过时间、空间和顺序上的调控来确保基因表达的准确性。组蛋白甲基化被认为主要作为结合位点，通过招募染色质相关蛋白来发挥功能。一些效应蛋白可以特异识别特定的组蛋白修饰，向下游传递相应的生物学信息，调节控制相应的生物学过程，从而使组蛋白修饰的生物学功能得以正确发挥。
组蛋白H3四号位赖氨酸在核小体中处于较外层位置，因此更可能与其他蛋白发生相互作用。通过体外生化实验，首次鉴定到一系列H3K4二甲基化的识别蛋白，并证实其中的酸性氨基酸重复序列是一种新的组蛋白修饰的识别元件，这种识别在转录调控中具有重要作用。
此外，研究还发现NuRD复合体是哺乳动物细胞核内最主要的结合组蛋白H3的转录因子，而K4的甲基化修饰抑制了其结合能力，这表明该复合体更可能是通过组蛋白H3的N端结合在染色质上。进一步的研究证实MTA家族蛋白是一组新的组蛋白H3结合蛋白，并揭示NuRD复合体很可能是通过MTA家族蛋白的C端结合组蛋白H3，并定位于染色质上，从而发挥核小体重构和去乙酰化的功能。
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