链球菌Recombinant Protein G( Streptococcus protein G)，是一种能够与多种哺乳动物免疫球蛋白特异性结合的蛋白。通过基因与蛋白质工程技术体外重组表达，可以获得Recombinant Protein G。与野生型Recombinant Protein G相比，单个功能区更适合克隆操作和结构重组修饰，具有独特的优势和应用价值。
Recombinant Protein G及其修饰衍生物在抗体纯化和应用研究中得到广泛应用。通过修饰Recombinant Protein G的末端，可以增强其捕捉抗原的能力，并实现抗体的定向捕捉。另外，通过修饰Recombinant Protein G的一端和另一端，可以将功能化的纳米粒子及目标抗体输送到细胞内，实现细胞靶向、成像及线粒体的操纵。
此外，通过克隆Recombinant Protein G的突变体，可以调控其与抗体IgG Fc段的结合力，为中性环境下纯化疗效性抗体提供有力手段。同时，利用Recombinant Protein G不同长度的氨基酸片段与ELISA方法相结合，可以检测病毒抗体。
固定化金属离子亲合层析（IMAC）是一种应用于蛋白纯化的技术，其中组氨酸标签（His-tag）是最常用的纯化标记之一。His-tag通过与镍离子的特异性吸附能力，实现蛋白质的亲和纯化。
通过研究Recombinant Protein G的制备及应用，可以为抗体纯化和应用研究提供重要的参考。
Recombinant Protein A，His-tag是一种具有组氨酸标签的蛋白，通过与镍离子的相互作用实现纯化。His-tag在蛋白质表达中被广泛应用，具有特异性吸附镍离子的能力，可以实现蛋白质的定向固定化。
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