唾液酸苷酶（EC.3.2.1.18）是一类重要的糖苷水解酶，广泛存在于动物和微生物中。它具有催化寡糖或糖缀合物上非还原末端唾液酸水解的能力，并在多种生理和病理过程中发挥重要作用，如溶酶体降解代谢物、癌症发生和微生物致病等。除了水解活性，有些唾液酸苷酶还具有转糖基活性，可以合成寡糖和糖苷化合物。这种合成活性对于大量获得唾液酸相关糖链具有重要意义，有助于推动该类寡糖的基础研究和在食品和医药领域的应用。
唾液酸苷酶（exo-α-sialidase，EC.3.2.1.18）催化寡糖、糖蛋白、糖脂等分子非还原末端唾液酸水解，参与许多重要的生理和病理过程，包括溶酶体降解代谢物、细胞分化、癌症发生，以及微生物营养获取、病原微生物致病等过程。该类酶广泛存在于病毒、细菌、真菌、原生动物、鸟类和哺乳动物中。有的唾液酸苷酶在体外还具有转糖基活性，能一步催化糖链合成反应，步骤简单且底物相对便宜，对于大量合成唾液酸相关寡糖进行生物学功能研究具有重要意义。
唾液酸苷酶催化的反应遵循双置换反应机制，形成共价的唾液酸-酶中间物，并产生异头中心构型不变的反应产物。活性中心的关键氨基酸包括酪氨酸、谷氨酸和天冬氨酸残基，其中酪氨酸是催化亲核体，谷氨酸提供碱催化辅助亲核体攻击唾液酸的C2位，天冬氨酸起到广义酸碱催化作用。活性中心的其他氨基酸在底物结合中也起到重要作用，如精氨酸三联体与唾液酸羧基通过氢键相互作用固定底物。
反应进行时，亲核体酪氨酸首先被邻近谷氨酸激活，羟基氧原子进攻底物唾液酸的C2位，形成类似SN2反应的糖基化过渡态，谷氨酸和天冬氨酸通过氢键作用稳定该过渡态。随后，唾液酸底物中糖苷键断裂并生成唾液酸化酶中间体，天冬氨酸作为酸碱催化氨基酸，水分子作为亲核试剂进攻该中间体，再次经历类似SN2反应的过程形成去糖基化过渡态。最后，唾液酸化酶中间体糖苷键断裂并释放唾液酸进行水解作用。当另一糖苷或分子内羟基作为亲核受体时，则进行转糖基和分子内转糖基作用，合成相应产物。能发生转糖基作用的唾液酸苷酶具有狭窄的疏水性催化槽，有利于排出活性中心水分子，从而减少水解作用。
唾液酸苷酶广泛存在于微生物和动物中，发挥着重要的生理功能。特别是病毒和细菌的唾液酸苷酶研究已经取得了较大进展。目前已经对近100种生物体中的唾液酸苷酶进行了生化性质的描述，并解析了10多种酶的晶体结构。
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