Bad蛋白是一种与Bcl-2家族相关的细胞死亡促进因子，它在调控细胞凋亡中起着重要的作用。Bad蛋白的发现源于鼠的cDNA文库，后来又发现了人的同源基因。它编码一个含有204个氨基酸的蛋白质，分子质量为22-1×103。与其他Bcl-2家族成员相似，Bad蛋白具有BH3同源结构域和序列，这是它与Bcl-2家族蛋白结合所必需的。
Bad蛋白通过与Bcl-xL或Bcl-2结合形成异源二聚体，从而促进细胞凋亡。此外，Bad蛋白还可以通过与一种细菌毒素的转运结构域结合进入细胞，诱导凋亡。在某些病毒感染时，Bad蛋白还可以与病毒受体结合，通过酪氨酸激酶途径激活细胞凋亡。
Bad蛋白在缺血性损伤、肿瘤发生和发展等方面发挥着调控细胞凋亡的作用。通过阻断Bad通路的激活或促进其磷酸化，可以达到抗凋亡的目的。随着对凋亡及其调节因子的认识不断深入，人们可以通过调控基因表达来实现基因治疗的目的，为临床工作提供更好的思路。
Bad蛋白在多种细胞中表达，包括外周及中枢神经元、淋巴细胞、骨髓造血细胞、生殖细胞和上皮细胞。近年来，人们对其在缺血损伤和肿瘤方面的研究越来越重视。特别是在脑缺血后，Bel-2基因家族在脑内的表达发生明显改变，这成为一个新的研究热点。
Phospho-Bad(Ser112)抗体是一种可以识别Ser112位点磷酸化的Bad蛋白的抗体。它可以检测内源性的Phospho-Bad(Ser112)，而不识别其他位点磷酸化的Bad或磷酸化的其他Bcl-2家族蛋白。该抗体可以在-20℃保存一年，而Western一抗稀释液优先推荐在4℃保存，长期不使用可以考虑-20℃保存。
[1] 何家璇, 薛荣亮. Bad 蛋白对细胞凋亡的调控作用[D]. , 2007.
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