由于氨基酸是组成蛋白质的基本单位，因此蛋白质在性质上与氨基酸有一些共性，如能产生两性电离等。但是氨基酸是小分子化合物，而蛋白质是由许多氨基酸组成的高分子化合物，量变必定引起质变，所以蛋白质又具有一些不同于氨基酸的个性。
在蛋白质多肽链中，仍含有游离的羧基和氨基，所以蛋白质和氨基酸一样，也具有两性电离和等电点。如果调节溶液到某一酸碱度，可使蛋白质分子几乎全以两性离子状态存在，此时溶液的pH值就是该蛋白质的等电点。
在酸性或碱性条件下，由于蛋白质颗粒间带有正电荷或负电荷，同性电荷互相排斥，不易聚集起来产生沉淀。而在等电点时，正负电荷数几乎相等，整个蛋白质颗粒处于电中性状态，相互间斥力最小，因而就容易产生沉淀。蛋白质的两性性质和等电点在科学实验和生产实践中有着极其重要的意义，它是提取和分离蛋白质的重要依据之一。
以质地均匀的滤纸条等作为支持物，用pH＞7的缓冲溶液湿润后，放在高压直流电源正负两极之间，在滤纸中央偏阴极的地方，用待电泳的血清涂一条垂直线，此时血清中的蛋白质在碱性级冲液中就成为带负电荷的阴离子，通电后，蛋白质阴离子受异极吸引向正极移动，由于不同结构的蛋白质，其颗粒大小和所带的电量不同，因而，在一定强度的电场下，运动速度也就不同，经一定时间电泳后，就可把不同的蛋白质分开。然后将滤纸浸在显色液中，分开的蛋白质就显出五条不同深浅和宽度的色带。
| 蛋白质组成 | 等电点（pH） | 分子量 | 占总血清蛋白的％含量 |
| 清蛋白（A） | 4．88 | 69000 | 55~62 |
| α－球蛋白 | 5．06 |
α1：200000 α2：300000 |
α1：4~5 α2：6~9 |
| β－球蛋白 | 5．12 | 90000~150000 | 9~12 |
| γ－球蛋白 | 6．85~7．5 | 156000~300000 | 15~20 |
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