牛血清白蛋白溶液(1%BSA)是一种由牛血清中的BSA(1%)、防腐剂和去离子水组成的溶液。它主要用于包被和蛋白添加剂等应用。牛血清白蛋白是一种球蛋白，包含607个氨基酸残基，分子量为66.446KDa，等电点为4.7。在生化实验中，牛血清白蛋白有广泛的应用。
牛血清白蛋白是牛血清中的主要成分，除了可携带金属离子、脂肪酸和自身是激素类蛋白外，还包括白蛋白和球蛋白。它们具有不同的功能，例如纤维粘连素细胞促进细胞附着，α2巨球蛋白抑制胰蛋白酶的作用，胎牛血清中含胎球蛋白促细胞附着，转铁蛋白能结合铁离子，减少其毒性和被细胞利用。
牛血清中的简单蛋白是血液的主要成分，分子量为68kD，等电点为4.8。它含有16%的氮和0.08%的糖，仅含有己糖和己糖胺，脂肪含量只有0.2%。白蛋白由581个氨基酸残基组成，其中35个半胱氨酸组成17个二硫键，在肽链的第34位有一自由巯基。
白蛋白能与多种阳离子、阴离子和其他小分子物质结合。在血液中，白蛋白主要起着维持渗透压、PH缓冲、载体和营养作用。在无血清的动物细胞培养中，添加白蛋白可以提供生理和机械保护作用，并起到载体的作用。
牛血清白蛋白（BSA）是一种广泛应用于生化实验中的牛血清中的球蛋白。它包含583个氨基酸残基，分子量为66.430 Da，等电点为4.7。在western blot等实验中，牛血清白蛋白常被用作阻断剂。
本研究采用光谱法和计算机模拟技术研究了四种血管紧张素转化酶抑制剂（ACEI）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机制。通过荧光光谱法研究了ACEI与BSA的猝灭机制、结合常数、结合位点数、结合位点、热力学常数和作用力类型等参数。同时，采用同步荧光光谱法、圆二色谱法和红外光谱法研究了ACEI与BSA结合对BSA二级结构的影响。最后，通过分子优化和模拟计算预测了ACEI与BSA的相互作用力和形态。
研究结果显示，ACEI与BSA的结合过程为低温自发并放热的焓驱动过程。ACEI主要结合在BSA的Site I位点，主要作用力是氢键和范德华力。
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